Caracterização bioquímica e atividades biológicas de frações protéicas obtidas de sementes de Acacia farnesiana.
Fracionamento, proteínas, lectinas, proteases, quitinases, inflamação, antinocicepção, criptococose.
Diversas plantas tem seu uso relacionado a medicina popular, como forma de tratar doenças a um baixo custo e diminuindo os efeitos colaterais que geralmente aparecem com o uso de medicamentos sintéticos. A busca por novos compostos bioativos que possam substituir esses medicamentos vem se tornando o foco principal de muito pesquisadores em todo o mundo. Dentre outros, esse é um dos objetivos das ciências biotecnológicas. As plantas possuem uma infinidade de macro e micromoléculas que podem ser utilizadas para esse fim. Dentre elas, podem ser destacadas as proteínas de reserva, que podem encontrar-se distribuídas por todas as partes da planta, mas em sementes são mais abundantes e apresentam uma variedade significativa de formas e estruturas, podendo ser empregadas para uma infinidade de aplicações médicas, alimentares e industriais. Este trabalho tem como objetivo a obtenção de frações protéicas de sementes da leguminosa Acacia farnesiana, utilizando um método de extração baseado na solubilidade em diferentes soluções (albuminas, globulinas, prolaminas, glutelina ácida e glutelina básica), assim como a caracterização bioquímica das proteínas presentes em cada fração e a investigação da presença de suas atividades biológicas. A quantidade de proteínas solúveis em cada fração obtida será quantificada. As frações serão submetidas à eletroforese em gel de policrialilamida (12,5%) para caracterizar o perfil protéico das proteínas presentes em cada fração, assim como a identificação destas por espectrometria de massas (MALDI-TOF). Serão realizados ensaios para detecção de proteínas enzimáticas, como proteases e quitinases e não enzimáticas, como lectinas, em todas as frações obtidas. As frações protéicas serão avaliadas quanto a sua atividade antifúngica frente a fungos leveduriformes causadores de micoses sistêmicas, assim como quanto a presença de atividade antiinflamatória induzida por carragenina e dextrana em camundongos utilizando o modelo de edema de pata e de peritonite em ratos induzida por carragenina. Além disso, proteínas serão avaliadas quanto a capacidade de reverter estímulos nociceptivos através do ensaio da placa quente. Os resultados preliminares mostram que somente as frações globulínica, e as glutelinas apresentaram resultado positivo para detecção de lectinas, sendo que destas, a fração GLB foi a que apresentou maior atividade. O perfil eletroforético resultante mostrou que, em todas as frações, as proteínas mais abundantes são as de peso molecular de aproximadamente 30 kDa. O ensaio de atividade antiinflamatória mostrou que a fração globulínica apresentou redução significativa na inflamação causada por carragenina, a partir da 2ª hora de avaliação. As frações não apresentaram atividade antifúngica/fungistática frente aos fungos analisados.